有些蛋白質(zhì)在完成其生物功能時(shí)往往空間結構發(fā)生一定的改變,從而改變分子的性質(zhì),以適應生理功能的需要。這種蛋白質(zhì)與效應物的結合引起整個(gè)蛋白質(zhì)分子構象發(fā)生改變的現象就稱(chēng)為蛋白質(zhì)的變構作用,又稱(chēng)別構作用。

正文

一個(gè)蛋白質(zhì)與其配體(或其他蛋白質(zhì))結合后,蛋白質(zhì)的空間結構發(fā)生改變,使它適用于功能的需要,這一類(lèi)變化稱(chēng)為別構效應或變構效應。

別構部位的概念是1963年由法國科學(xué)家J.莫諾等提出來(lái)的。影響蛋白質(zhì)活性的物質(zhì)稱(chēng)為別構配體或別構效應物。該物質(zhì)作用于蛋白質(zhì)的某些部位而發(fā)生的相互影響稱(chēng)為協(xié)同性。抑制蛋白質(zhì)活力的現象稱(chēng)為負協(xié)同性,該物質(zhì)稱(chēng)為負效應物。增加活力的現象稱(chēng)為正協(xié)同性,該物質(zhì)稱(chēng)為正效應物。受別構效應調節的蛋白質(zhì)稱(chēng)為別構蛋白質(zhì),如果是酶,則稱(chēng)為別構酶。

在50年代后期,先后發(fā)現某些氨基酸對催化其合成途徑第一步反應的酶有抑制作用,這種現象稱(chēng)為反饋抑制。起抑制作用的物質(zhì)與該酶的底物在結構上完全不同,這種結構不同于底物的抑制物是結合于酶的活性部位以外的其他部位,即別構部位而影響酶的活力的。圖1以別構酶為例說(shuō)明正負效應物是如何影響酶活力的。